血小板的溶胶-凝胶区(血液病学 血小板结构、生成、转归及其调节)

血小板内侧有3种细丝状结构：微管、微丝和膜下细丝。这些物质构成了血小板的骨架与收缩系统，在血小板的变形、颗粒成分释放、伸展和血块收缩中起着重要的作用。

微管是一种非膜性管道结构，呈环形排列于血小板四周，有8～24层，每层直径25nm左右。构成微管的主要成分是微管蛋白，是由两种结构基本相同的单体（微管蛋白A和B）聚合而成的二聚体。

微丝是一种实心的细丝状结构，在静止状态下的血小板中一般看不到微丝。当血小板被激活时，细胞基质中出现大量微丝。微丝中主要含有肌动蛋白（actin）细丝，直径5nm左右，另外有少量短的肌球蛋白（肌凝蛋白，myosin）粗丝，两者比例为100：1。肌动蛋白是血小板中含量最丰富的蛋白质，占总蛋白量的15%～20%，分子量为42kDa。在血小板中存在着许多与肌动蛋白的聚合、交联成束或膜连接相关的蛋白质（下表）。

血小板的细胞骨架蛋白

调节肌动蛋白聚合的蛋白质有外廓蛋白（profilin）、凝溶蛋白（gelsolin）和P235蛋白。帮助肌动蛋白交联成束的蛋白为肌动蛋白结合蛋白（ABP）。ABP在溶液中以二聚体形式存在。它能从肌动蛋白的终端促使聚合并交联成束，在未活化的血小板中ABP分布在整个细胞中，激活时集中在伪足部分，因此与伪足束状肌动蛋白微丝的形成有关。

血小板的踝蛋白（talin）、收缩蛋白（spectrin）与结合蛋白（vinculin）使肌动蛋白微丝与膜相连接。另外，α-辅肌动蛋白（α- actinin）也在肌动蛋白微丝与膜的连接中起桥梁作用，并能加强ABP的功能。血小板中肌球蛋白含量很少，只占总蛋白的1%～2%，由两条分子量为200kDa的重链与两对分子量20kDa与16kDa的轻链组成。重链大部分形成螺旋，构成肌动蛋白的杆部，其他部分与轻链构成肌动蛋白的头部。