蛋白质分子的基本构建单位——氨基酸(血液病学 血液分子生物学)

氨基酸是蛋白质的基本构建单位。在生物体内发现的氨基酸达180多种，但参与蛋白质生物合成的普通氨基酸一般只有20种（下表）。

氨基酸的构型

普通氨基酸是α-氨基酸，其α碳原子分别连接4个不同基团：氨基（—NH₂）、羧基（—COOH）、氢原子和一个侧链基团（R），这种不对称的分子结构称为手性分子（chiral molecules）。氨基酸有两种异构体（L-/D-构型），互为镜像。构建蛋白质分子的氨基酸几乎都是L-构型。

构型（configuration）是指由于不对称碳原子或双键的存在，造成有机分子的组成基团在空间的排列顺序不同，形成立体异构体，这些异构体之间相互转换必须发生共价键断裂。以含不对称碳原子最少的糖分子——L-/D-甘油醛为标准，可以确定氨基酸或其他手性分子的构型。与双键相连的基团也不能自由旋转，形成顺式（cis-）和反式（trans-）两种构型。L-和D-构型异构体具有相同的熔点、溶解度等物理、化学性质，但旋光方向相反，故称之为光学异构体。

20种普通氨基酸的名称和符号

氨基酸的类型

普通氨基酸的一般结构相同，其区别在于侧链基团的大小、形状、电荷、亲疏水性等。20种常见的普通氨基酸可分为以下几种类型。

亲水性氨基酸（9种）：碱性氨基酸（Lys、Arg、His），酸性氨基酸（Asp、Glu）和极性氨基酸（Ser、Thr、Asn、Gln）。亲水性氨基酸含有离子型的或极性侧链，经常出现在水溶性球蛋白表面，形成和其他极性分子的相互作用位点。

疏水性氨基酸（8种）：Ala、Val、Ile、Leu、Met、Phe、Tyr和Trp。疏水性氨基酸含有非极性的脂肪族或芳香族侧链，不溶或微溶于水，往往聚集在球蛋白内部，形成疏水性核心。

特殊氨基酸（3种）：Cys、Gly和Pro。Cys含有巯基（—SH），可与另一个Cys侧链形成二硫键（—S—S—），以维持蛋白质分子的三维结构。Gly侧链只有一个氢原子，适合于出现在多肽链折叠形成的狭小空间。Pro是唯一的亚氨基酸，其存在往往使多肽链的折叠打结（kink）。

在某些古细菌（Archaea）的蛋白质分子中，又发现了第21种和第22种氨基酸：硒代半胱氨酸（Se-Cys）和吡咯赖氨酸（Pyrrolysine）。

氨基酸的性质

在离子形式的氨基酸分子中，氨基（—NH₃⁺）可以起质子供体（donor）的作用，而羧基（—COO^-）是质子的受体（acceptor），所以氨基酸是两性电解质。

氨基酸的等电点（isoelectric point，pI）是指氨基酸净电荷为零时溶液的pH值。例如，甘氨酸净电荷为零时的pH（即甘氨酸的等电点）等于5. 97，这一数值等于甘氨酸的羧基和氨基的解离常数的负对数值（pK₁和pK₂）的算术平均值。

氨基酸的α-氨基和α-羧基活泼，易于和多种试剂反应。茚三酮与之反应生成特征性紫色化合物（与脯氨酸反应呈黄色）。利用这一特性，可进行氨基酸的定性或定量分析。

芳香族氨基酸（Phe、Tyr和Trp）的苯环侧链具有共轭双键系统，在近紫外光区有较强光吸收，其最大光吸收波长分别是257nm、275nm和278nm。故蛋白质具有紫外吸收能力，最大光吸收波长为280nm。利用这一特性，可测定蛋白质溶液的浓度。